молекула
Кредит: CC0 Public Domain

Карнозин и его предшественник бета-аланин увеличивают мышечную силу и в последнее время стали чрезвычайно популярными в качестве пищевых добавок в спортивных соревнованиях. Исследователи из Бергенского университета в Норвегии недавно обнаружили фермент, который образует бета-аланин из обычной аминокислоты аспарагиновой кислоты.

«Это противоречит общепринятому мнению о том, что большая часть бета-аланина образуется при разложении азотистых оснований, таких как урацил», — говорит старший автор исследования профессор Ян Хаавик.

Новая модель животного

Исследователи открыли фермент GADL1 10 лет назад, но не смогли определить функцию этого фермента. Чтобы изучить функцию, они изучили новую модель мыши, в которой отсутствует этот фермент. Картина стала намного яснее.

«У мышей, лишенных фермента GADL1, уровень карнозиновых пептидов был снижен во всех исследованных тканях. Снижение было наиболее выражено в обонятельной луковице (снижение на 70-80%), структуре мозга, участвующей в обонянии, но также страдает нейродегенеративными заболеваниями, такими как болезнь Альцгеймера и болезнь Паркинсона «

Снижение уровня карнозина сопровождалось трехкратным увеличением содержания глутатионредуктазы (GSR), фермента, участвующего в антиоксидантной защите.

«У людей было обнаружено, что генетические варианты GADL1 связаны со многими различными характеристиками, включая мышечную силу, субъективное благополучие и функцию почек. Новое исследование показывает, что эти генетические ассоциации могут быть связаны с разными способностями к образованию бета-аланиновых и карнозиновых пептидов. «

«Новая модель на животных также будет полезна для исследования роли карнозиновых пептидов в защите от возрастных заболеваний, таких как рак, сердечно-сосудистые и нейродегенеративные заболевания», — говорит Хаавик ./p>




Добавить комментарий

Ваш e-mail не будет опубликован. Обязательные поля помечены *